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Quilo de Ciencia

El quilo, con “q” es el líquido formado en el duodeno (intestino delgado) por bilis, jugo pancreático y lípidos emulsionados resultado de la digestión de los alimentos ingeridos. En el podcast Quilo de Ciencia, realizado por el profesor Jorge Laborda, intentamos “digerir” para el oyente los kilos de ciencia que se generan cada semana y que se publican en las revistas especializadas de mayor impacto científico. Los temas son, por consiguiente variados, pero esperamos que siempre resulten interesantes, amenos, y, en todo caso, nunca indigestos.

Ministerio de Ciencia e Innovación

Fundación Española para la Ciencia y la Tecnología

Universidad de Castilla - La Mancha

Taladradores de vida

Taladradores de vida - Quilo de Ciencia podcast - CienciaEs.com

Las toxinas bacterianas, como su nombre indica, son proteínas tóxicas para las células, cuya misión es matarlas, conseguir así mayor cantidad de nutrientes y, al mismo tiempo, hacer daño y debilitar al hospedador. Una familia importante de toxinas bacterianas es la formada por aquellas que, tras su unión a una proteína receptora, se insertan en la membrana de las células eucariotas y forman poros. Estos poros rompen el equilibrio entre el interior y el exterior celular, y la célula muere taladrada.

La toxina más importante de esta familia se denomina aerolisina, y es producida por bacterias que causan gastroenteritis.

Un grupo de investigadores, liderados por el Dr. Benoît Zuber, de la Universidad de Berna, en Suiza, utilizan ahora una nueva tecnología para determinar la estructura tridimensional de la aerolisina: se trata de la llamada criomicroscopía electrónica, combinada con otra técnica denominada “detección directa de electrones”. Estas dos técnicas, mediante el empleo de muy bajas temperaturas, permiten la detección de electrones emitidos por cada átomo, y generan así una imagen de las moléculas con una resolución a escala de los átomos individuales que las forman.

Estos nuevos estudios han permitido conocer la estructura de esta toxina con una precisión nunca antes conseguida.

Referencia: Ioan Iacovache et al. (2006). Cryo-EM structure of aerolysin variants reveals a novel protein fold and the pore-formation process. NATURE COMMUNICATIONS | 7:12062 | DOI: 10.1038/ncomms12062.


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