El quilo, con “q” es el líquido formado en el duodeno (intestino delgado) por bilis, jugo pancreático y lípidos emulsionados resultado de la digestión de los alimentos ingeridos. En el podcast Quilo de Ciencia, realizado por el profesor Jorge Laborda, intentamos “digerir” para el oyente los kilos de ciencia que se generan cada semana y que se publican en las revistas especializadas de mayor impacto científico. Los temas son, por consiguiente variados, pero esperamos que siempre resulten interesantes, amenos, y, en todo caso, nunca indigestos.
La secuencia de bases (letras) del ADN de los genes contiene la información que determina la secuencia de aminoácidos de las proteínas. Aunque el ADN contiene la información que determina la secuencia de aminoácidos de las proteínas, esto no es suficiente para que las proteínas funcionen. Para que una proteína pueda desempeñar correctamente su función, su normalmente larga cadena de aminoácidos debe estar plegada, retorcida sobre sí misma, de una manera muy precisa.
¿Por qué razón las cadenas de proteínas se pliegan? La razón se encuentra en las propiedades químicas de los aminoácidos que las forman. Estos son veinte y en conjunto poseen una gran cantidad de propiedades químicas complementarias que permiten su interacción entre sí y con el agua o, al contrario, su aversión entre sí o su aversión por el agua. Por ejemplo, hay aminoácidos cargados positivamente y también cargados negativamente. Los que poseen la misma carga se repelerán entre sí, y los que poseen cargas opuestas se atraerán. Igualmente hay aminoácidos hidrófilos (que atraen al agua) y aminoácidos hidrófobos (que huyen del agua). Los primeros tenderán a situarse en la superficie de la cadena plegada, mientras que los segundos tenderán a situarse en el interior, donde no haya agua.
A medida que las proteínas van siendo sintetizadas, y los aminoácidos van siendo añadidos a la cadena, estos comienzan a establecer interacciones con otros y a determinar así la estructura tridimensional de la proteína final. Sin embargo, en algunos casos, otras proteínas, llamadas chaperonas, ayudan a obtener el plegamiento correcto. Esto es así porque entre los cientos o incluso miles de aminoácidos que suelen formar las cadenas de las proteínas, las posibilidades de establecer interacciones con otros y con el agua son literalmente astronómicas, y más allá.
Poder predecir la estructura de las proteínas sería un avance muy importante, que permitiría, entre otras muchas cosas, el diseño de nuevos fármacos contra proteínas mutadas causantes de enfermedades, que se pliegan de manera incorrecta, con la intención, por ejemplo, de corregir su plegamiento y permitirles funcionar correctamente.
Recientes avances en inteligencia artificial y aprendizaje profundo han acercado mucho a la realidad la posibilidad tanto de predecir con exactitud la estructura aún desconocida de muchas proteínas, como de diseñar proteínas con una estructura tridimensional deseada. La compañía DeepMind, subsidiaria de Google, ha desarrollado un método de aprendizaje profundo que es ya capaz de predecir correctamente la estructura de muchas proteínas. Igualmente, el investigador Mohammed AlQuraishi, de la Facultad de Medicina de Harvard, ha desarrollado lo que parece ser un método revolucionario capaz de predecir en segundos la estructura de numerosas proteínas. No obstante, el método dista mucho de ser perfecto, por lo que AlQuraishi ha puesto su código a disposición de la comunicad científica para que otros puedan contribuir a su mejora.
Jorge Laborda, 6 de octubre de 2019
Referencias:
https://www.nature.com/articles/d41586-019-01357-6
https://www.nature.com/articles/d41586-019-02251-x
https://jorlab.blogspot.com/2002/07/por-que-veinte.html
Más información en el Blog de Jorge Laborda.
Obras de divulgación de Jorge Laborda
Quilo de Ciencia Volumen I. Jorge Laborda
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Quilo de Ciencia Volumen VI. Jorge Laborda
Quilo de Ciencia Volumen VII. Jorge Laborda
Quilo de Ciencia Volumen VIII. Jorge Laborda
Quilo de Ciencia Volumen IX. Jorge Laborda
Quilo de Ciencia Volumen X. Jorge Laborda
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