El quilo, con “q” es el líquido formado en el duodeno (intestino delgado) por bilis, jugo pancreático y lípidos emulsionados resultado de la digestión de los alimentos ingeridos. En el podcast Quilo de Ciencia, realizado por el profesor Jorge Laborda, intentamos “digerir” para el oyente los kilos de ciencia que se generan cada semana y que se publican en las revistas especializadas de mayor impacto científico. Los temas son, por consiguiente variados, pero esperamos que siempre resulten interesantes, amenos, y, en todo caso, nunca indigestos.
¿Por qué la hemoglobina es tan adecuada para el transporte de oxígeno? La respuesta a esta pregunta reside en su estructura molecular. La hemoglobina está formada por cuatro proteínas iguales dos a dos. Cada una de las cuatro cadenas lleva unida una molécula que contiene un átomo de hierro. Esta molécula se denomina el grupo hemo, que da a la hemoglobina su nombre. El átomo de hierro del grupo hemo es el encargado de unir un átomo de oxígeno. Así, cada molécula de hemoglobina es capaz de unir cuatro átomos de oxígeno.
Para que la hemoglobina apareciera fue necesario que su gen ancestral primero se duplicara. Posteriormente, fue también necesario que estos genes mutaran cada uno por su lado y que esas mutaciones permitieran generar la combinación de las cuatro cadenas que existe hoy. Todo este proceso parece complejo, e improbable.
Para intentar averiguar cómo pudo suceder, un grupo internacional de investigadores ha conseguido “resucitar”, mediante una combinación de técnicas bioinformáticas y de biología molecular, al siguiente ancestro más probable de la hemoglobina. Esta molécula surgió hace alrededor de 400 millones de años y estaba formada por la unión de solo dos cadenas de proteína idénticas. Esta hemoglobina tampoco poseía las propiedades de la hemoglobina actual.
Los investigadores intentan reconstruir el camino evolutivo que desde el segundo ancestro de la hemoglobina pudo originar la hemoglobina moderna. Esperaban tener que considerar decenas de mutaciones diferentes en los dos genes primigenios, ocurridas a lo largo de decenas de millones de años. Sin embargo, no fue así. Sorprendentemente, los científicos descubren que solo dos mutaciones en zonas particulares de los genes ancestrales, que modifican la superficie de las cadenas y permiten su interacción, son suficientes para generar una hemoglobina muy similar a la actual y con similares propiedades.
Estos estudios demuestran que, al menos a nivel molecular, cambios puntuales en ciertos genes pueden permitir grandes saltos evolutivos. En este caso, dos pequeñas mutaciones hicieron posible nada menos que el proceso de la respiración por pulmones y branquias y la aparición de animales de metabolismo rápido, como los mamíferos. Y aquí estamos.
Referencia:
Arvind S. Pillai (2020). Origin of complexity in haemoglobin evolution. Nature, https://doi.org/10.1038/s41586-020-2292-y
Jorge Laborda, 19 de julio de 2020.
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